Please use this identifier to cite or link to this item: https://repository.marine-research.org/handle/299011/3488
Authors: Горомосова, С. А.
Таможняя, В. А.
Title: ФЕРМЕНТЫ ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ У НЕКОТОРЫХ ВИДОВ ЦЕНОЗА ОБРАСТАНИИ
Other Titles: Transamination enzymes in certain species of fouling cenosis
Issue Date: 1982
Publisher: Киев : Наукова думка
Language (ISO): Russian
Issue number: 9
Pages: 63-66
Abstract: В связи с важной ролью ферментов переаминирования в энергетическом обмене исследована их активность у ведущих форм обрастания: губки Haliclona implexa, гидроидов Bongainvillia megas и Obelia loveni, мшанки Lepralia pallasiana и колониальной асцидии Botryllus schlosseri. Выделены цитоплазматическая и митохондриальная фракции аспартат- и аланинтрансаминазы (ААТ и АлАТ). Активность цитоплазматических ферментов оказалась высокой у всех исследованных видов, кроме губки, и составляет 0,1—0,2 мкмол/мг белка/мин. Проведены наблюдения за изменениями активности ферментов на протяжении годового цикла. При выдерживании животных в условиях гипоксии активность ААТ у мшанок и ботриллюса возрастала на 50—100%, изменения АлАТ были менее значительны (15%). Полученные данные свидетельствуют о важной роли ферментов переаминирования у обрастателей при адаптациях к неблагоприятным условиям среды.
Description: Data are obtained on the transamination enzyme activity of alanine- and aspartate-aminotransferase (AIAT and AAT) in the dominating forms of fouling cenosis: sponges Halidona implexa, hydroids Bougainvillia megas and Obelia loveni, mosses Lepralia pallasiana and ascidians Botryllus schlosseri. The enzyme activity proved to be high in all species but sponges. The AAT/AIAT activity ratio is from 0.8. to 3.0. Seasonal dynamics of the enzyme activity and the enzyme relation to hypoxia conditions are investigated.
Appears in Collections:Экология моря. - 1982. - Вып. 9.

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
63-66.pdf2,76 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.